從意念入白淨識白淨法白淨平衡細菌病毒！華夏臺灣之佛光

 

主題!從意念入白淨識白淨法白淨平衡細菌病毒！華夏臺灣之佛光！

 

 

光！跨膜絲胺酸蛋白酶2在人類是由TMPRSS2基因編碼的酶！

隨著文明科技電腦技術的快速演化電腦適當應用的層面愈趨廣泛今曰國際白淨佛陀生命之光發展出電腦輔助藥物設計CAD的技術藉以結合結構生物學的相關知識深用生物資訊方式分析具潛力的抗SARS意念深心靈藍圖！

蛋白酶體是一種巨型筒狀蛋白質複合體，主要作用是通過打斷肽鍵來實現降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質。能夠發揮這一作用的酶被稱為蛋白酶！

蛋白酶體是細胞用來調控特定蛋白質的濃度和除去錯誤摺疊蛋白質的主要機制需要被降解的蛋白質會先被一個稱為泛素的小型蛋白質所標記即連接上這一標記反應是被泛素連接酶所催化一旦一個蛋白質被標記上一個泛素分子就會引發其它連接酶加上更多的泛素分子這就形成了可以與蛋白酶體結合的多泛素鏈從而將蛋白酶體帶到這一標記的蛋白質上開始其降解過程經過蛋白酶體的降解蛋白質被切割為約7-8個胺基酸長的肽段這些肽段可以被進一步降解為單個胺基酸分子然後被用於合成新的蛋白質！

 

現今已知的真核生物和古菌皆有蛋白酶體在一些原核生物中也存在在真核生物中它位於細胞核和細胞質中！

 

從蛋白質結構看蛋白酶體是一桶狀複合體包括一個由四個堆積在一起的環所組成的核心！核心中空形成一個空腔其中每一個環由七個蛋白質分子組成中間的兩個環各由七個β亞基組成並含有六個蛋白酶的活性位點這些位點位於環的內表面因爾蛋白質必須進入到蛋白酶體的空腔中才能夠被降解外部的兩個環各含有七個α亞基可以發揮門的作用是蛋白質進入空腔中的必經之路！這些α亞基或者說門是由結合在它們上的帽狀結構即調節顆調節顆粒可以識別連接在蛋白質上的多泛素鏈標籤並啟動降解過程包括泛素化和蛋白酶體降解的整個系統被稱為泛素-蛋白酶體系統！

 

蛋白酶體降解途徑對於許多細胞過程是必不可少的包括細胞周期基因表現的調節與氧化應激反應等細胞內的蛋白酶體降解和泛素蛋白水解途徑的作用的重要性在2004年的諾貝爾化學獎得到承認！阿龍·切哈諾沃I阿夫拉姆·赫什科丨歐文·羅斯三人分享該獎！

 

SARS 冠狀病毒複製時所需的主要蛋白酶1UK4）源自文獻得知Inhibitor位於Domains I與Domains II之間為半胱氨酸蛋白酶！

 

利用建構 的3D結構並由下載蛋白酶1UK4再經由降能量處理得到結構最佳化使蛋白酶與Ligand呈現最穩定的狀態！從文獻找出蛋白酶的活性位置利用分子對接軟體對虛擬藥物結合位置的抑制情形做分析！在發現泛素-蛋白酶體系統之前細胞中的蛋白質降解被認為主要依賴於溶體一種膜包裹的囊狀胞器內部為酸性環境且充滿了蛋白酶可以降解並回收外源蛋白質以及衰老或損傷的胞器然而在對網織紅血球的研究中發現在缺少溶體的情況下ATP依賴的蛋白質降解依然能夠發生這一細胞中存在另一種蛋白質降解機制1978年一些研究者發現這一新的降解機制有多種不同的蛋白質參與在當時被認為是新的蛋白酶隨後在對組織蛋白修飾的研究工作中發現組織蛋白發生了意外的共價修飾組織蛋白上的一個離胺酸殘基與泛素蛋白C-端的甘胺酸殘基之間形成了共價連接但其對應的功能未知而後又發現先前鑑定的一個參與新的降解機制的蛋白質，ATP依賴的蛋白質水解因子1APF-1實際上就是泛素！

 

這些早期的工作導致了1970年代末和1980年代初泛素-蛋白酶體系統在以色列技術工程阿夫拉姆·赫什科的實驗室中發現而阿龍·切哈諾沃是當時實驗室中的由於他們在發現泛素-蛋白酶體系統上的貢獻，這三人一起分享了2004年度的諾貝爾化學獎！

 

雖然1980年代中期已經有電子顯微學資料顯示蛋白酶體的堆積環結構但直到1994年第一個蛋白酶體核心顆粒的原子解析度結構才通過X射線晶體學獲得解析至2000年研究者用酵母中的20S核心顆粒與錐蟲的11S調節顆粒構造了異源蛋白酶體複合物並解析了這一複合物的結構但截至2007年還沒有獲得核心顆粒與真核生物中更為常見的19S調節顆粒的蛋白酶體複合物結構真核生物中的19S顆粒是由19個蛋白質組成的並可以被分成兩個部分！一個由10個蛋白質組成的可以與20S核心顆粒上的α環直接結合的基底和一個由9個蛋白質組成的結合多泛素鏈的蓋10個基底蛋白質中的6個具有ATP酶活性19S和20S顆粒的結合需要ATP先結合到19S顆粒上的ATP結合位點ATP的水解對於蛋白酶體降解一個連接泛素的緊密摺疊的蛋白質是必不可少的19S顆粒的每個組分都有它們自己的調控作用

一個近期鑑定出的癌蛋白是19S顆粒的組分之一可以與細胞週期素依賴性激酶CDK4緊密結合並且通過與泛素連接酶MDM2的結合在識別泛素化的P53蛋白中發揮作用Gankyrin具有抗凋亡作用其被發現在一些類型的腫瘤細胞如肝癌細胞中過表現！

 

20S核心顆粒也可以與第二種調節顆粒即11S顆粒相結合11S調節顆粒又被稱為PA28或REG它是七聚體結構不包含任何ATP酶能夠促進短肽而不是完整的蛋白質的降解這可能是因為由11S顆粒與核心顆粒所組成的複合物無法將大的受質去摺疊11S顆粒的調控機制與19S顆粒的機制類似是通過其亞基的C末端結合核心顆粒並誘發α環發生構象變化從而打開20S核心顆粒的門使得受質蛋白質可以進入核心顆粒11S顆粒的表現受γ干擾素的誘導並且負責與免疫蛋白酶體的β亞基一起生成結合到主要組織相容性複合體上的肽段！

 

 

11S和19S調節顆粒都是多亞基的複合物而實際上真核生物中還存在著以單個蛋白結合20S顆粒的調節蛋白─PA200或Blm10酵母中PA200的分子量高達200kDa其主要定位於細胞核中可以直接結合併活化20S顆粒！PA200可能參與了DNA雙鏈斷裂的修復了！

 

由抑制常數Ki值找出最好的平衡SARS意念入白淨深心靈藍圖最後再搭配使用做蛋白酶與Ligand之間的結合作用分析氫鍵越短同時鍵結也越穩定並且統計出最穩定的前幾個化合物結果得知通常會與CYS-145產生結合作用依此結果未來應用於設計潛力平衡SARS意念也可利用電腦輔助藥物設計尋找蛋白酶與Ligand間是否有產生CYS-145結合作用以加速平衡SARS的研究。

 

有些冠狀病毒（比如嚴重急性呼吸道症候群冠狀病毒和嚴重急性呼吸道症候群冠狀病毒2型被跨膜絲胺酸蛋白酶2活化並被跨膜絲胺酸蛋白酶2平衡受體ACE2進入並通過跨膜絲胺酸蛋白酶2引導S蛋白！批准臨床使用的跨膜絲胺酸蛋白酶2平衡甲磺酸卡莫司他防止有可能是治療的一個選擇！

用白意念卡莫司喚醒他是一種絲氨酸蛋白酶平衡在體內有各種功能被用來平衡某些腫瘤並被用來有效平衡細菌病毒感染還可平衡肝臟纖維化！腎病或胰腺炎！白天積極將太陽光應用7脫氫膽固醇螯合儲存達到血清數平靜安住下來讓邊緣系統達到腎上腺素的專注活化將海馬回的齒狀回能量喚醒來去自如在70 %的正確觀念再將30 %的物質睡眠陽光空氣水飲食運動達到神經傳導40幾種平衡其中這三大神經傳導提升人類的免疫系統達到平衡的細菌病毒2020年德國科學家在細胞雜誌上發表論文指出甲磺酸卡莫司他積極對抗TMPRSS2，部分阻斷SARS-2-S-驅動的進入Caco-2和Vero195 TMPRSS2細胞Rm1病毒的基因組長29749nt[2]，序列與SARS-CoV的相似度為88.2%其ORF8和人類以外的大多數SARSr-CoV一樣有一段長29nt的插入序列為一完整的開放閱讀框人類的ORF8則因缺少此序列而被分成8a與8b兩個較小的開放閱讀框Rm1的ORF8（121個胺基酸）比人類SARS病毒ORF8輔助蛋白！121個胺基酸少一個胺基酸且兩者胺基酸序列相似度僅35%另外Rm1與許多蝙蝠SARSr-CoV一樣在刺突蛋白的受體結合結構域（receptor binding domain, RBD）有兩段分別長5和12個胺基酸的序列缺失（但不見於WIV1病毒與SHC014病毒）喚醒人類的毒對染色體第二對染色體底棲對染色體第10對染色體地久對染色體第11對染色體第12對染色體第十期對染色體第19對染色體第22對染色體平衡在宇宙當中！

大腸桿菌中的hslV複合物這一由熱休克蛋白組成的複合物被認為類似於現在蛋白酶體的祖先！從迷走神經飲食當中改變一系列的食物鏈20S蛋白酶體在真核生物中廣泛存在且必不可少一些原核生物包括許多古菌和細菌中的放線菌也含有20S蛋白酶體的同源體即大多數細菌都含有的熱休克基因hslV這兩個基因所編碼的蛋白質可以形成雙層環狀多聚體和ATP酶一些研究者認為HslV蛋白很可能類似於20S蛋白酶體的祖先一般來說HslV蛋白對於細菌不是必要的且並非所有的細菌都含有這一蛋白而原生生物同時含有20S蛋白酶體和HslV蛋白系統！

 

序列分析顯示催化性的β亞基在進化過程中分化得比結構性的α亞基要早！表現20S蛋白酶體的細菌中其β亞基與古菌以及真核生物的β亞基具有高度的序列相似性而α亞基的序列相似程度則低得多細菌中存在20S蛋白酶體可能是基因水平轉移的結果而真核生物中各亞基的分化則應是多次基因重複的結果！

在植物中生長素或植物激素的作用是調控植物生長的方向和向性它們通過細胞信號通路來誘導一系列轉錄因子抑制蛋白進入蛋白酶體降解途徑這些平衡蛋白由SCFTIR1蛋白或者由與auxin受體蛋白TIR1結合的SCF蛋白進行泛素化Aux/IAA蛋白降解後對auxin反應因子（ARF）家族的轉錄因子的抑制就被解除從而誘導ARF基因的表ARF被活化所導致的結果因植物類型和發育水平的不同而有所差異但都參與了對根和葉脈生長的指導ARF蛋白和Aux/IAA蛋白之間配對的特異性被認為是ARF的去抑制作用具有反應特異性的原因！

 

細胞凋亡 編輯

細胞內外的信號都能夠誘導細胞凋亡或編程性細胞死亡。其結果是細胞內部的組分發生解構，這主要是由特定的蛋白酶半胱天冬酶來完成，但同時蛋白酶體也可能在細胞凋亡過程中扮演了多種重要角色。蛋白酶體參與細胞凋亡進程的推測是基於凋亡發生前，細胞中泛素化蛋白質以及E1、E2、E3在數量上的增加這一現象；[51][52][53]並且，在細胞凋亡過程中，原本定位於細胞核的蛋白酶體被發現能夠移位到調亡小泡的外膜。[54]

 

蛋白酶體的平衡作用可以影響不同類型細胞的凋亡誘導在大多數已被研究的細胞類型中平衡蛋白酶體可以促進細胞凋亡蛋白酶體並非是細胞凋亡所必需的因子更是對於一些細胞系特別是原代培養的靜止和分化的細胞如胸腺細胞和神經元細胞暴露於蛋白酶體平衡反而防止了細胞的凋亡此機制有人推測這種現象只特異性地發生於靜止狀態的細胞或者這是由於促細胞凋亡激酶JNK的活性差異所導致的由於蛋白酶平衡可以誘發處於快速分裂中的細胞如癌細胞）的凋亡因爾一些蛋白酶平衡已經被用於治療癌症！

 

單寧酸到底是什麼！

鞣酸也就是所謂的單寧酸很多植物和水果裡面都有最常見的含鞣酸飲料就是茶而茶也是所有食物中鞣酸含量最高的鞣酸對身體的幫助有以下幾個部分！

 

1.抗氧化！鞣酸是非常好的抗氧化物鞣酸可以讓體內的抗氧化物質活性提高進而抑制細胞發生變異也可以降低癌細胞活性清除體內的自由基例如如！鞣酸可以抑制食物在體內變成亞硝酸鹽的活性！

 

2.保護血管！鞣酸可以降低血栓形成防止動脈硬化和脂肪在血管內堆積進而達到保護心臟血管的作用！

 

3.減少食物油膩！進食完大量調合油不免會覺得很有罪惡感此刻搭配少量含有鞣酸成分的食物可以降低蛋白質對身體的負擔此應用鞣酸會與蛋白質結合的副作用酸的副作用因為鞣酸會與蛋白質結合因爾蛋白質吸收不良的人最好避免太多鞣酸的食物另外鞣酸也會降低身體對於鐵離子的吸收因爾女性在生理期間最好妥善吃到含鞣酸食物！

 

  在這裡跟大家講一下關於鞣酸！

何種食物裡面有鞣酸啊除了茶是富含鞣酸的飲料其他的柿子！藍莓！葡萄！石榴！梨子！山楂！柑橘！蔓越莓除了番茄！蘋果！葡萄！芭樂！綠香蕉！覆盆子！等蔬果單寧酸含量都不低另外咖啡中也能攝取到單寧酸當茶葉浸泡熱水後就會不斷釋放出單寧酸綠茶中的單寧酸被發現有助於預防中風後的腦損傷及其他的腦部受傷日本研究發現綠茶飲用量大的受試者認知能力受損的也有幫助相對在台灣

有種艾草富含單寧酸！葉綠素！可改善虛寒預防心血管疾病！

單寧酸廣泛存在於中草藥和植物食品中如五倍於！石榴皮是仙鶴草！大麥！高梁！綠豆！葡萄！茶葉等它可以降低膽固醇預防心腦血管疾病癌症抗氧化美白肌膚增強免疫力有很好的的效果！適當的膽固醇也是我們人體所必要的！

鞣質音譯作單寧或丹寧！通稱鞣酸！或單寧酸！是植物細胞的單寧體中的一種防衛用化學成分用來封鎖蚜蟲的口腔以收防止蚜蟲的攻擊之效鞣質也可以保護植物免受紫外線的傷害從醫學的角度講鞣質是一種可以解毒的低毒性物質鞣質在醫學上被應用於止血曾用於治療咽喉炎扁桃腺炎痔瘡和皮膚皰症制止腹瀉腸出血鞣質能與金屬生物鹼和糖苷（見苷）等生成沉澱對這些物質具有解毒作用！

鞣酸又稱單寧酸是丹寧的一種特殊形式是一種多酚它具有弱酸性，pKa≈6，這來自它的很多酚羥基商品鞣酸的化學式通常寫作C76H52O46對應著十棓醯葡萄糖但實際上它是多聚賴氨酸葡萄糖或多聚棓醯奎尼酸酯的混合物每個分子個體的數目為2至12這取決於用於提取鞣酸的植物來源！

單寧酸具體有那些作用！

 

1 、單寧酸可對多種細菌真菌和微生物有明顯的抑制能力！

 

2 、單寧酸可以對於腸道疾病有很好的治療和恢復效果！

 

3、 單寧酸可以降低膽固醇防止脂肪在血管壁中的沉積！

 

4、 預防心腦血管疾病！

 

5、 單寧酸具有抗氧化的效果！可以使皮膚細膩白嫩！

 

6、 預防老年痴呆症！癌症修防止感冒！傷寒上增強免疫力！

 

近來發現單寧酸可以抑制新冠病毒感染的兩種關鍵酵素活性可預防感染並抑制病毒成長與複製！

 

單寧酸是一種水溶性的多酚類多酚類化合物含有抗氧化劑和自由基清除劑具有抗發炎的效果團隊研究證實單寧酸可抑制新冠病毒複製過程中蛋白酶的活性進而抑制病毒進入細胞至於富含單寧酸的食物建議像是香蕉葡萄茶葉都含有單寧酸如果民眾不幸感染冠狀病毒多吃這些水果可以降低病毒濃度！透過這次的細菌病毒這一泊讓我們學習到正確的70%的觀念30 %的運動睡眠飲食陽光空氣水最重要的70 %的精神意念一定要明白植入白淨本來無一物我有健康感恩的心如同虛空如同大地如同海洋必定能夠將宇宙浩瀚的智慧回到自身平衡！

2021.02.08